膠原蛋白是哺乳動物體內(nèi)含量多的功能性蛋白[1]。膠原蛋白由3條α鏈的多肽鏈亞基組成，α鏈自身構(gòu)型為左手螺旋，三條α鏈又互相纏繞成右手螺旋結(jié)構(gòu)，即膠原蛋白的“膠原域”[2]。膠原蛋白的一級結(jié)構(gòu)分析結(jié)果顯示，其肽鏈由(Gly-X-Y)n組成，其中X通常是脯氨酸，Y通常是羥脯氨酸[3]。按照膠原蛋白發(fā)現(xiàn)的先后順序，可將其分為Ⅰ型、Ⅱ型、Ⅲ型等28種膠原蛋白[4]，Ⅰ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)，主要分布于骨骼中[5]；Ⅱ型膠原蛋白由[α1(Ⅱ)]3組成，主要由軟骨細胞產(chǎn)生，因其含有大量賴氨酸殘基，因而糖基化率較高[6]；Ⅲ型膠原蛋白分子組成為[α1(Ⅲ)]3，因含半胱氨酸所以肽鏈間形成二硫鍵，因此其本身就可形成細纖維，Ⅲ型膠原蛋白血管中含量較高，主要存在于肺泡間質(zhì)中且分布雜亂，因而形成復(fù)雜的網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，正是這種結(jié)構(gòu)使得肺組織具有良好的柔韌性與彈性，并且可以為細胞提供充足養(yǎng)分，使得皮膚飽滿透亮[7]。全長跨膜蛋白是一類特殊的蛋白質(zhì)，它們嵌入在細胞膜的磷脂雙分子層中，實現(xiàn)細胞內(nèi)外的跨越。Recombinant Rat SCF

α-凝血酶（α-Thrombin）產(chǎn)品性質(zhì)中文別名（Chinesesynonym）α-凝血酶；IIa因子；英文別名（Englishsynonym）α-Thrombin；FactorIIaCAS號（CASNO.）9002-04-4分子量（Molecularweight）37000daltons活力（Activity）≥3091.00NIHU/mg緩沖液組分（Buffer）50mMSodiumCitrate/0.2MNaCl/0.1%PEG-8000/pH6.5含量（Totalprotein）0.324mg運輸和保存方法粉末冰袋運輸，2-8℃保存；配好的液體，請于≤-60℃保存。使用方法（酶切體系）產(chǎn)品溶于水，配成的1000U/ml儲存液，根據(jù)使用量分配于不同的離心管中，凍存于?20℃保存，凝血酶對不同的融合蛋白切割效率是不一樣的，首先要進行小量切割試驗。比如固定融合蛋白10ug，加不同量的凝血酶（如0.1U,0.2U,0.5U,1U等),在不同的溫度(如4度,16度,室溫或37度等)下進行試驗。Recombinant Mouse NKG2C/CD159c Protein,hFc Tag由于其在細胞外基質(zhì)中的存在，透明質(zhì)酸在細胞黏附、遷移、增殖和分化過程中扮演著關(guān)鍵角色。

抑肽酶（Aprotinin），一種絲氨酸蛋白酶抑制劑，廣泛應(yīng)用于生物技術(shù)領(lǐng)域。本研究探討了利用大腸桿菌（E. coli）表達系統(tǒng)生產(chǎn)重組抑肽酶的方法，及其在科研和工業(yè)生產(chǎn)中的優(yōu)勢。引言抑肽酶，又稱胰蛋白酶抑制劑，是一種小分子蛋白，能有效抑制胰蛋白酶、糜蛋白酶等絲氨酸蛋白酶的活性。在生物制藥、細胞培養(yǎng)和分子生物學(xué)研究中，抑肽酶的使用對于防止非特異性蛋白水解至關(guān)重要。傳統(tǒng)的抑肽酶主要來源于動物，如牛肺，但存在外源病毒污染的風(fēng)險。因此，利用大腸桿菌表達系統(tǒng)進行重組抑肽酶的生產(chǎn)，可以提供一種無動物源、高純度、質(zhì)量穩(wěn)定的替代品。材料與方法基因克隆與表達載體構(gòu)建：人源Ⅲ型膠原蛋白基因被克隆并構(gòu)建到適合大腸桿菌表達的質(zhì)粒載體中。大腸桿菌表達菌株的構(gòu)建：通過轉(zhuǎn)化，將構(gòu)建好的質(zhì)粒導(dǎo)入大腸桿菌宿主菌中，構(gòu)建表達菌株。發(fā)酵培養(yǎng)：利用發(fā)酵罐進行大腸桿菌的擴大培養(yǎng)，以提升重組抑肽酶的產(chǎn)量。蛋白純化：通過多次柱純化獲得高純度的重組抑肽酶。

牛纖維蛋白原：止血中的關(guān)鍵成分及生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用摘要牛纖維蛋白原（Fibrinogen，F(xiàn)g），也稱為凝血因子I，是一種在血液凝固過程中發(fā)揮關(guān)鍵作用的血漿糖蛋白。本文討論了牛纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)特性、提取方法以及各種生物醫(yī)學(xué)應(yīng)用，突出其在研究和中的重要性。引言牛纖維蛋白原是一種分子量較大的糖蛋白（約340 kDa），由肝臟的肝細胞合成。它在血液凝固的然后一步中起著主要作用，在那里它被轉(zhuǎn)化為不溶性的纖維蛋白網(wǎng)，穩(wěn)定了血凝塊。該分子由兩個相同的半部分組成，每個半部分包含三個多肽鏈（α、β和γ），通過二硫鍵連接。結(jié)構(gòu)特性纖維蛋白原的結(jié)構(gòu)完整性對其功能至關(guān)重要。每個分子的一半包含三個鏈（α、β、γ），具有不同的分子量（α約63.5 kDa，β約56 kDa，γ約47 kDa）和大約4%的碳水化合物。這些鏈通過二硫鍵相互連接，這對于維持蛋白質(zhì)的構(gòu)象和活性至關(guān)重要。提取和純化已經(jīng)開發(fā)了各種方法來提取和純化血漿中的牛纖維蛋白原。傳統(tǒng)方法包括鹽析、色譜法和乙醇沉淀。鹽析，特別是使用硫酸銨，是一種常見的方法，因其簡單有效而受到青睞。然而，通過這些方法獲得的纖維蛋白原純度可能會有所不同，需要進一步的純化步驟，如離子交換色譜法，以實現(xiàn)更高程度的純化。全長跨膜蛋白CB1，即受體1（Cannabinoid Receptor 1），是一種G蛋白偶聯(lián)受體（GPCR）。

標題：牛凝血酶（Bovine Thrombin）的高比活應(yīng)用及其在生物醫(yī)學(xué)研究中的重要性摘要牛凝血酶（Bovine Thrombin），一種高比活度的絲氨酸蛋白水解酶，具有>2000 IU/mg的特異性活性，廣泛應(yīng)用于生物醫(yī)學(xué)研究和臨床，本文綜述了牛凝血酶的分子特性、在血液凝固中的作用機制以及其在科研和工業(yè)生產(chǎn)中的應(yīng)用。引言牛凝血酶是從牛血漿中提取的酶，分子量為37KD，由兩條肽鏈（31KD和6KD）通過二硫鍵組成。作為凝血過程中的關(guān)鍵酶，牛凝血酶催化纖維蛋白原（fibrinogen）水解，形成纖維蛋白單體，進而促進血凝塊的形成。由于其高度的序列專一性和水解效率，牛凝血酶不僅在生理止血中發(fā)揮作用，也作為分子生物學(xué)研究中的工具酶。材料與方法產(chǎn)品性質(zhì)分析：分析牛凝血酶的CAS號、分子量、比活度、外觀和純度等物理化學(xué)性質(zhì)。運輸和保存方法：評估牛凝血酶的運輸條件和長期儲存穩(wěn)定性。使用方法：探討牛凝血酶在不同實驗條件下的溶解、復(fù)溶和消化條件?？缒さ鞍椎亩喙δ苄允顾鼈兂蔀槔硐氲乃幬镒饔冒悬c，例如四次跨膜蛋白CD20、Claudin18.2。Recombinant Human PD-1/PDCD1(His Tag)

PNGase F可以用于釋放糖鏈，進而通過質(zhì)譜等技術(shù)進行糖鏈的詳細結(jié)構(gòu)分析。Recombinant Rat SCF

Name:4-1BBR/TNFRSF9,Human同義:Tnfrsf9,CD137抗原,T細胞抗原ILA描述:4-1bb受體,也稱tnfrsf9是tnf超家族受體的一個成員。它主要表達在各種T細胞表面,但也存在于B細胞、單核細胞和各種轉(zhuǎn)化細胞系中。4-1bb受體結(jié)合到4-1bbl,為T淋巴細胞提供共同刺激信號。4-1b受體的信號傳遞與抗原表達過程和細胞毒性T細胞的生成有關(guān)。物種:人類資料來源:E。大腸桿菌生物活性:與標準相比具有完全生物活性。利用人外周血單核細胞產(chǎn)生的IL8的抑制作用決定了其生物活性。在4-1bb配體和4-1bb受體中,大約90%的IING都是用1g濃度進行的。格斯序列縮短:分子式:C終端:分子量:測量的分子量:大約17.7kda,一個含有166個氨基酸的非糖化多肽鏈。Purity:>97%bySDS-PAGEandHPLCanalyses.配方:用10mmPb,PH8.0,150mm納克爾過濾濃縮液凍干.重建:我們建議在開瓶前先將此瓶簡單離心,以便將其放在底部。在無菌蒸餾水或含有0.1%BSA的水緩沖液中再形成濃度為0.1-1.0毫克/毫升。庫存解決方案應(yīng)分配到工作參數(shù)中,并在20℃處儲存。應(yīng)在適當(dāng)?shù)木彌_解決方案中進一步稀釋。水平:Lal法測定的Rhu4-1b受體小于1歐盟/克。儲藏:無菌過濾白干凍干粉。Recombinant Rat SCF