Endo H糖苷內切酶H：結構、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內切酶H（Endo H）是一種專門切割N-連接糖鏈的內切酶，用于糖生物學和蛋白質工程領域。本文將探討Endo H的結構特性、催化機制、以及其在研究和臨床應用中的潛力。引言N-連接糖基化是一種在真核細胞中普遍存在的蛋白質修飾方式，涉及將糖鏈添加到蛋白質的天冬酰胺殘基上。Endo H作為一種內切酶，能夠特異性地識別并切割N-連接糖鏈中的β-N-乙酰葡糖胺苷鍵，從而在蛋白質工程和生物制藥中發揮重要作用。Endo H的結構特性Endo H通常來源于流感嗜血桿菌（Hemophilus influenzae），其分子質量約為50 kDa。該酶由兩個結構域組成：一個負責識別糖鏈的催化結構域和一個有助于酶穩定性的非催化結構域。催化機制Endo H的催化機制涉及對N-連接糖鏈的特異性識別和切割。酶的活性位點含有多個氨基酸殘基，這些殘基與糖鏈的特定結構相互作用，導致酶對底物的高特異性。Endo H催化的糖苷鍵斷裂是一水解反應，需要水分子的參與。泛素是一種小分子蛋白，存在于真核生物中，它在細胞內起到調節蛋白質降解、信號轉導、細胞周期控制。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag

Endo H糖苷內切酶H：結構、功能及其在糖生物學中的應用摘要Endo H糖苷內切酶H（Endo H）是一種專門作用于糖鏈的內切酶，對研究蛋白質糖基化修飾具有重要意義。本文將探討Endo H的結構特性、催化機制以及在糖生物學研究中的應用。引言蛋白質糖基化是一種普遍存在的翻譯后修飾，對蛋白質的結構、穩定性和功能發揮著關鍵作用。Endo H是一種能夠特異性識別并切割高甘露糖型N-連接糖鏈的內切酶，廣泛應用于蛋白質糖基化分析。Endo H的結構特性Endo H由菌Helix pomatia分泌，其分子量約為130 kDa。該酶具有一個催化中心，能夠識別并切割特定的糖苷鍵。Endo H的三維結構尚未完全解析，但其氨基酸序列和某些關鍵催化殘基已被確定。催化機制Endo H通過水解N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）與N-乙酰半乳糖胺（GalNAc）之間的β-1,4糖苷鍵，從而釋放高甘露糖型N-連接糖鏈。該過程不涉及輔因子，表明Endo H催化機制可能依賴于其活性位點的氨基酸殘基。Recombinant Human PRAK Protein,Strep-II Tag全長膜蛋白由于其天然構象，是跨膜蛋白藥物開發中的好的抗原。在細胞中的表達水平通常較低。

α-凝血酶（α-Thrombin）是一種高度特異性的絲氨酸蛋白酶，由凝血酶原（Prothrombin，II因子）經蛋白水解活化而來。它在凝血過程中起著非常重要的作用，不僅能夠促使纖維蛋白凝塊的產生，還負責提供反饋信號來尋找前輔因子：V因子和VIII因子。也可以用作血管收縮劑。在體內，活化的X因子（FactorXa）切割凝血酶原，釋放出活性肽并將凝血酶切割成具有催化活性的α-凝血酶。α-凝血酶由一條輕鏈（Achain）（Mw~6,000）和一條重鏈（Bchain）（Mw~31,000）通過二硫鍵連接而成。某些情況下，α-凝血酶會發生自溶生成β-凝血酶和γ-凝血酶。β-凝血酶由對α-凝血酶A鏈水解并切割含有B鏈糖基化位點的小片段（B1，B2）組合而成。除了用于凝血研究之外，α-凝血酶還常用來位點特異性切割融合蛋白。基因重組時將凝血酶識別位點插入在目的蛋白與利于后續純化和/或表達的多肽或者蛋白之間，通過凝血酶切割表達的重組子即可釋放目的蛋白。凝血酶本身可通過親和層析技術快速去除。本品是由勻質化的人凝血酶原經由Xa因子，Va因子和磷脂活化而得，經SDS-PAGE檢測確保凝血酶原的完全活化，并以NIH凝血酶的標準品為參考，提供的酶活力不少于3091NIHU/mg。

抑肽酶（Aprotinin），又稱為抑蛋白酶肽，是一種競爭性、可逆的絲氨酸蛋白酶抑制劑，可與絲氨酸蛋白酶形成穩定復合物并阻斷酶的活性位點，這種結合是可逆的，大多數的抑肽酶-蛋白酶復合物在極端的pH<3.0的條件下解除結合。抑肽酶抑制糜蛋白酶、胰蛋白酶、激肽釋放酶和血纖維蛋白溶酶，不能抑制Xa因子和凝血酶。從結構上來說，抑肽酶是一種來自牛肺的單體球狀蛋白，由58個氨基酸組成并排列在具有三個交聯二硫鍵的單個多肽鏈中。重組抑肽酶采用大腸桿菌表達，在GMP法規下生產，不含任何動物源成分，無動物源性的病毒污染，氨基酸序列與來源于牛肺的抑肽酶完全一致，具有與動物源性抑肽酶相同的酶學性質，可替代動物源性抑肽酶用于各種生物技術過程中，如：重組蛋白生產中抑制絲氨酸蛋白酶的活性；細胞培養等。C5aR（C5a 受體）是補體系統的一部分，它有兩種已知的受體：C5aR1（CD88）和C5L2。

糖苷酶F(PNGaseF)是一種酰胺水解酶，經過和平空間站伊麗莎菌克隆，主要由腦膜炎膿桿菌等革蘭氏陰性菌分泌。N-糖苷酶F(PNGaseF)在酵母中重組表達（比活性：100000U/mL），可以裂解由天冬酰胺連接的高甘露糖、雜合和復雜的寡糖糖蛋白。PNGaseF的切割位點為糖蛋白內側N-乙酰葡萄糖胺（GlcNAc）和天冬酰氨殘基之間的酰胺鍵，同時將酶解后蛋白上的天冬氨酰轉化為天冬氨酸。本產品帶his標簽，常應用于抗體及其相關蛋白完全去糖基化。另外，我司還提供其他類型的糖苷酶，包括酵母重組表達的N-糖苷酶F（比活性：750000U/mL），內切糖苷酶H，內切糖苷酶S。產品信息產品性質中文別名（Chinesesynonym）N-糖酰胺酶F；N-糖苷酶F英文別名（Englishsynonym）PNGaseF來源（Source）酵母重組表達分子量（Molecularweight）36kDa比活性（Specificactivity）100000U/mL緩沖液組分（Buffer）20mMTris-HClpH7.5,50mMNaCl,5mMEDTA,50%Glycerolα-凝血酶是研究血液凝固機制和血栓性疾病發展的主要靶點。重組α-凝血酶用于體外測定。Recombinant Mouse IL-5 R alpha/CD125 Protein,His Tag

使用全長A2AR蛋白進行藥物篩選：全長A2AR蛋白可以用于ELISA、SPR親和分析，以篩選和優化潛在的A2AR調節劑。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag

牛凝血酶（Bovine Thrombin），作為一種高特異性的絲氨酸蛋白水解酶，具有重要的生物學功能的科研應用。本文綜述了牛凝血酶的分子特性、生物學作用及其在醫學研究中的應用。引言凝血酶是血液凝固過程中的關鍵酶，負責將纖維蛋白原轉化為纖維蛋白，從而促進血栓形成。牛凝血酶因其高比活度（>2000 IU/mg）和高純度，在生物醫學研究中用作工具酶。材料與方法產品來源與純化：牛凝血酶從牛血漿中提取，并通過一系列生物技術手段進行純化。活性測定：利用特定的底物或熒光共振能量轉移（FRET）底物測定凝血酶活性。應用研究：通過體外實驗和體內模型，研究牛凝血酶在血液學、分子生物學和藥物開發中的應用。結果分子特性：牛凝血酶由兩條肽鏈組成，分子量約為37 KD，具有高度的專一性和高效的催化能力。生物學作用：牛凝血酶能夠催化纖維蛋白原水解釋放A肽和B肽，形成纖維蛋白單體，參與血液凝固和傷口愈合。科研應用：牛凝血酶在重組蛋白的特異性斷裂、基因工程產品開發、以及作為診斷學中的凝血化驗工具等方面展現出重要價值。Recombinant Biotinylated Human CD155/PVR Protein,His-Avi Tag